Δομή των πρωτεϊνών

Οι πρωτεΐνες παράγονται από τα ριβοσώματα που βρίσκονται μέσα στο κυτταρόπλασμα και αρχικά εμφανίζονται ως απλές μη διακλαδωμένες αλληλουχίες αμινοξέων, δηλαδή πεπτιδίων ή πολυπεπτιδίων, σχηματίζοντας την “πρωτοταγή δομή”, για την οποία καθοριστικοί παράγοντες είναι τα νουκλεϊκά οξέα, τα οποία και φέρονται να ελέγχουν όλες τις λειτουργίες αλλά και τα κληρονομικά γνωρίσματα των οργανισμών.

Στη συνέχεια όλα τα πολυπεπτίδια υφίστανται μια φυσική διαμόρφωση προκειμένου να αποκτήσουν μια “δευτεροταγή δομή” η οποία προκαλείται από δεσμούς υδρογόνου που αναπτύσσονται μεταξύ των καρβοξυλομάδων και των αμινομάδων των αμινοξέων. Ο πλέον διαδεδομένος τύπος τέτοιας μορφής πολυπεπτιδίου είναι η λεγόμενη “α-έλικα”, δεξιόστροφη, όπου οι σπείρες διατηρούνται στη θέση τους με δεσμούς υδρογόνου μεταξύ των καρβοξυλομάδων και των αμινομάδων των αμινοξέων. Μια άλλη δευτεροταγής δομή είναι η λεγόμενη “β-πτυχωτή επιφάνεια” όπου στη περίπτωση αυτή διασταυρώνονται παράλληλες αλυσίδες πολυπεπτιδίων που ενώνονται στις διασταυρώσεις με δεσμούς υδρογόνου σχηματίζοντας έτσι μια εξαιρετικά σφιχτή δομή, όπως στο μετάξι. Οι πρωτεΐνες με τέτοιες σχετικά απλές δισδιάστατες δευτερογενείς δομές ονομάζονται γενικά ινώδεις πρωτεΐνες.

Στη συνέχεια τα πολυπεπτίδια υφίστανται ακόμα πιο περίπλοκο δίπλωμα (πτύχωση) το οποίο καλείται “τριτοταγής δομή”. Με τον όρο τριτοταγή δομή, εννοούμε το τελικό και λειτουργικό σχήμα που αποκτά το πολυπεπτίδιο, οπότε ονομάζεται πλέον πρωτεΐνη. Αυτή η αναδίπλωση πραγματοποιείται από την αλληλεπίδραση των πλευρικών ομάδων των αμινοξέων (π.χ. σχηματισμός δισουλφιδικών δεσμών μεταξύ δύο κυστεϊνικών καταλοίπων).

Τέλος, υπάρχουν και πρωτεΐνες που αποτελούνται από πολλές πολυπεπτιδικές αλυσίδες που είναι χαλαρά ενωμένες και αυτό αποτέλεί τη λεγόμενη “τεταρτοταγή δομή”. Παράδειγμα είναι η αιμοσφαιρίνη.

Επίσης στις πρωτεϊνες ανακαλύφθηκε και άλλο ένα επιπέδο οργάνωσης. Πρόκειται για τη πρωτεϊνική περιοχή (protein domain), η οποία μπορεί να διπλωθεί ανεξάρτητα σε μια συμπαγή, σταθερή δομή. Μια περιοχή αποτελείται από 100 με 250 αμινοξέα και αποτελεί μονάδα από την οποία δομούνται πολύ μεγαλύτερες πρωτεϊνες. Οι διαφορετικές περιοχές σχετίζονται με διαφορετική λειτουργία.

Αντιδράσεις προσθήκης

Παρακολουθείστε τα δύο βίντεο που ακολουθούν για τις αντιδράσεις προσθήκης και σημειώστε τις απορίες και τις παρατηρήσεις σας προκειμένου να τις συζητήσουμε στο μάθημά μας.

Το πρώτο:

Και το δεύτερο:

Δείτε το στο slideshare.net

 

Χημική κινητική – Τι θα μελετήσουμε

Στο κεφάλαιο της χημικής κινητικής θα μελετήσουμε:

  1. Την ταχύτητα (ή τον ρυθμό) που εξελίσσεται μιας αντίδραση
  2. Τους παράγοντες που επηρεάζουν την ταχύτητα της αντίδρασης
  3. Τον μηχανισμό της αντίδρασης (τα βήματα που ακολουθεί η αντίδραση)